Notes utiles sur l'épitope des immunogènes

Notes utiles sur l'épitope des immunogènes!

La plupart des immunogènes sont composés de nombreux types de molécules.

Cependant, seules quelques unes de ces molécules agissent comme immunogènes. Même au sein d’une même molécule immunogène, la réponse immunitaire n’est pas dirigée contre la totalité de la molécule, mais seulement contre quelques résidus d’acides aminés dans la molécule.

L'ensemble d'acides aminés reconnu par l'immunoglobuline ou le récepteur des cellules T (TCR) est appelé un épitope (anciennement appelé déterminant antigénique). Une seule molécule immunogène peut avoir un ou plusieurs epitops différents (Fig. 6.1).

Fig. 6.1: Schéma montrant la présence de différents épitopes dans un antigène.

Dans ce diagramme, trois épitopes différents sont présentés dans un antigène. Les epitopes peptidiques diffèrent les uns des autres par leurs séquences d'acides aminés et, par conséquent, ils diffèrent par leur structure tridimensionnelle. Comme les épitopes diffèrent les uns des autres, les anticorps induits contre les épitopes diffèrent également entre eux. L'immunoglobuline de surface (slg; récepteur de cellules B) sur un cellule B se lie à un épitope et la liaison se produit entre les acides aminés de l'épitope et les séquences d'acides aminés complémentaires dans la région hypervariable de slg.

Les résidus d'acides aminés de la protéine ont tendance à se plier en masses compactes. Le schéma de repliement global de chaque protéine est rigide. Les résidus d’acides aminés exposés à la surface de la masse pliée occupent donc des emplacements fixes les uns par rapport aux autres. Les cristallogrammes aux rayons X ont montré que les anticorps entrent en contact avec les résidus d’acides aminés à la surface d’un antigène protéique. Le nombre d'acides aminés avec lesquels chaque anticorps entre en contact varie de 3 à 20.

je. Dans de nombreux cas, tous les résidus d'acides aminés d'un épitope sont linéairement. De tels épitopes sont appelés épitopes linéaires (ou séquentiels). La dénaturation par la chaleur ne modifie pas les positions des résidus dans un épitope linéaire. Par conséquent, même après chauffage, les épitopes linéaires se combinent avec leurs anticorps correspondants (figure 6.2).

ii. Alors que certains épitopes ne sont pas formés par des acides aminés linéaires. En raison de la nature pliante de la chaîne d'acides aminés, les acides aminés de différents emplacements de la chaîne se rapprochent les uns des autres. Un épitope peut être formé par des acides aminés provenant de différentes parties de la chaîne polypeptidique et situés à proximité les uns des autres. Ce type d'épitope s'appelle épitope conformationnel.

Les résidus d'acides aminés qui constituent l'épitope conformationnel sont très éloignés les uns des autres dans la séquence primaire d'acides aminés, mais sont proches les uns des autres dans la structure tertiaire. Quand une protéine avec un épitope conformationnel est chauffée, une dénaturation de la chaîne protéique se produit et la chaîne d'acides aminés perd le repliement tridimensionnel. Les acides aminés, qui ont formé l'épitope, sont séparés les uns des autres par la chaleur et par conséquent, l'épitope est perdu. Par conséquent, les anticorps formés contre l'épitope conformationnel ne peuvent pas se lier à l'antigène dénaturé (figure 6.2).